Das Enzym aus Speichelmikroben entdeckten Forscher in einer Datenbank für mikrobielle Genome, unter anderem aus menschlichem Speichel. Wie Sie in der Zeitschrift Angewandte Chemie berichten, zerlegt diese neue Hydrolase den Kunststoff PET aktiver in kleinere Moleküle als andere bekannte bakterielle Hydrolasen. (Bild: Richard Villalon – stock.adobe.com)
Mülldeponien und Hafenbecken gelten als besonders vielversprechende Orte, um Bakterien zu finden, die sich auf das Verwerten von Kunststoffen angepasst haben. Solche Bakterien haben Enzyme – PET-Hydrolasen genannt – entwickelt, die PET in kleinere Moleküle zerlegen können. Forscherinnen und Forscher um Chayasith Uttamapinant vom Vidyasirimedhi Institute of Science and Technology (VISTEC) in Rayong und Worawan Bhanthumnavin von der Chulalongkorn University in Bangkok (beide Thailand) haben nun das erste PET-abbauende Enzym aus einer eher ungewöhnlichen Quelle entdeckt: dem Mikrobengenom im menschlichen Speichel.
Da die Menschen viele Nahrungsmittel konsumieren, die aus PET-Verpackungen stammen, könnten sich die Mikroben im Speichel oder Darm auf die Einfuhr von Mikroplastik angepasst haben, vermuteten die Forschenden. Sie entdeckten die neue Hydrolase, die sie MG8 nannten, beim Durchkämmen einer öffentlichen Datenbank, die neben Proben aus Meerwasser auch solche aus menschlichem Speichel umfasste, und ordneten sie Gram-negativen Bakterien zu, die sich im menschlichen Speichel ansiedeln können. Diese Bakterien sind solchen Stämmen ähnlich, die nahe der riesigen Plastikstrudel in den Ozeanen gefunden wurden und die ebenfalls PET-Hydrolasen entwickelt hatten.
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Wie sich ausreichend Enzym herstellen lässt
Um genügend Material für die Untersuchungen zu gewinnen, ließen sie das Enzym von einem im Labor kultivierbaren Bakterium produzieren. Aus einer denaturierten, also nicht korrekt gefalteten Form, die aber in großen Mengen isolierbar war, gewannen sie mit Leichtigkeit eine aktive Form des Enzyms, die PET zersetzen konnte. Das seien gute Voraussetzungen für eine Kultivierung im großtechnischen Maßstab, setzen die Autorinnen und Autoren den Blick in die Zukunft.
Noch eine weitere Verwendung von MG8 haben die Forschenden im Visier. Sie entdeckten, dass MG8 nicht nur PET zerlegen kann, sondern es mit einer Modifikation auch sehr gut bindet. Dafür tauschten sie in der Proteinsequenz im aktiven Zentrum des Enzyms die Aminosäure Serin mit einer unnatürlichen Aminosäure aus. Das modifizierte Enzym heftete sich sofort an PET-Pulver an. Damit könnte es genutzt werden, um PET-Oberflächen zum Beispiel für die Medizintechnik oder ein effektiveres Recycling zu funktionalisieren.
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Warum weitere Forschungen erforderlich sind
Enzyme, die PET in kleine Moleküle zersetzen, könnten für das Plastikrecycling eingesetzt werden. Allerdings müsste dafür MG8, ebenso wie andere PET-Hydrolasen auch, weiter optimiert werden. Bislang können die PET-Hydrolasen das hochkristalline PET, wie es in Getränkebehältern verwendet wird, nicht zersetzen. Bis sich also eine ganze Wasserflasche in einer einfachen enzymhaltigen Waschlösung auflösen kann, sind weitere Forschungen nötig.
Quelle: Angewandte Chemie
Das zweite Leben einer PET-Flasche
